颜宁获聘新职，担任深圳湾实验室主任 “归去来兮”的她，到底在做些什么？(5)

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2023-03-23 15:08:39 长安街知事

除了需要结晶、结晶困难之外，电镜观测蛋白质分子的难点，还在于两个地方。一方面，蛋白质分子是比较脆弱的，如果照射过量电子，就会打断化学键，破坏蛋白质的结构。这也叫“电子辐照损伤”。

所以，观察蛋白质分子，要严格限制电子照射剂量。但是剂量不够，观察到的图像，就看不清楚。这也是一个悖论。另一方面，只有在真空环境中，电子才能稳定有序地排列，用于观察。但是蛋白质分子是泡在溶液中的，放到真空当中，溶液受到气压差，会流向电子显微镜，影响观测。所以，为了解决这些问题，科学家们发明了一种的新装备，叫做冷冻电镜（Cryo-SEM）。原理呢，就是通过瞬间把样品冷冻到零下170℃，将分子固定在一层薄薄的玻璃态冰晶里面。这样一来，不需要结晶，也能把蛋白质分子给“定住”。而且，也不存在溶液流向电镜的问题。至于电子剂量太小，看不清楚图像的问题，可以拍摄成千上万张照片，再通过计算机处理来强化图像，进行三维建模。

冷冻电镜技术，在2010年前后基本成熟，开始大规模应用。这对于结构生物学家来说，那真是瞌睡了送枕头。有了趁手的工具，他们的研究可以说是突飞猛进，成果井喷式增长。颜宁，以及她的恩师施一公，就是第一批将冷冻电镜技术引进国内的学者。清华大学投资数百万美元，引进设备，招募专家，早在2011年就搭建起了冷冻电镜的核心团队。而借助冷冻电镜，颜宁团队接二连三地做出了重大成果。比如2013年，发表了与疼痛通路有关的辣椒素受体TRPV1蛋白结构；2015年，发表了与肌肉兴奋收缩通路有关的电压门控钙离子通道复合物CAV1.1和RyR1的结构。之后，颜宁团队还进一步解开了葡萄糖转运蛋白GLUT1、GLUT3、GLUT4在不同功能状态的结构，并继续对电压门控钙离子和钠离子通道的各种复合物的结构、功能进行探讨。这些研究都对理解相关疾病的病理、找到潜在的药物靶点，做出了很大贡献。

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